Was sind die Bausteine von Proteinen?

Proteine bestehen aus Aminosäuren. Wie diese kleinen Bausteine zusammengesetzt sind, entscheidet darüber, welche Aufgaben ein Protein übernimmt: etwa Muskelgewebe zu reparieren oder die Immunabwehr zu unterstützen.

Was sind die Bausteine von Proteinen?

Aminosäuren sind organische Moleküle, die in langen Ketten miteinander verbunden sind und die Proteine des Körpers bilden. Jede Aminosäure enthält ein zentrales Kohlenstoffatom, das an eine Aminogruppe, eine Carboxylgruppe, ein Wasserstoffatom und eine variable Seitenkette namens R-Gruppe gebunden ist. Diese Seitenkette macht jede Aminosäure einzigartig. Quelle 1

Die Reihenfolge ihrer Anordnung bestimmt die Struktur und Funktion des Proteins. Schon der Austausch einer Aminosäure kann verändern, wie sich ein Protein faltet, mit anderen Molekülen reagiert und ob es überhaupt funktioniert. Aus diesem Grund können genetische Mutationen, die eine einzelne Aminosäure vertauschen, Krankheiten verursachen.

Der Körper verwendet 20 Standardaminosäuren zum Aufbau von Proteinen. Neun sind essentiell: Der Körper kann sie nicht in ausreichender Menge herstellen, deshalb müssen sie aus der Nahrung kommen. Die anderen 11 heißen nicht essentiell, weil der Körper sie aus anderen Verbindungen bilden kann. Das bedeutet nicht, dass sie unwichtig sind. Einige werden bedingt essentiell, wenn die körpereigene Bildung den Bedarf in bestimmten Wachstumsphasen, bei Krankheit oder metabolischem Stress nicht deckt. Arginin ist ein Beispiel, das im Zusammenhang mit Wachstum und Gewebereparatur diskutiert wird. Diese Einordnung bedeutet nicht, dass jede schwangere Person oder jeder Mensch mit einer heilenden Wunde ein Argininpräparat braucht.

Wie Aminosäuren Stoffwechsel, Muskeln und Immunität beeinflussen

Aminosäuren bilden Strukturproteine wie Kollagen und die Proteine der Muskelfasern. Außerdem regulieren sie Stoffwechselwege, unterstützen die Immunabwehr und sind Ausgangsstoffe für Neurotransmitter und Hormone.

Synthese und Abbau von Muskelproteinen

Muskelgewebe wird fortlaufend aufgebaut und abgebaut. Krafttraining und Aminosäuren aus der Nahrung regen die Muskelproteinsynthese über Signalwege an, zu denen mTOR gehört. Leucin ist dabei ein wichtiges Signal; für den Aufbau eines vollständigen Proteins werden aber auch die übrigen Aminosäuren benötigt. In einer Studie mit 24 Männern stimulierten 6,25 g Molkenprotein, ergänzt um Leucin oder andere essentielle Aminosäuren, die frühe Synthese ebenso wie 25 g Molkenprotein. Nur die Portion mit 25 g hielt die erhöhte Rate nach dem Training auch im späteren Messzeitraum aufrecht. Das kurze Experiment verdeutlicht den Unterschied zwischen einem Aufbausignal und ausreichend Baumaterial. Es zeigt nicht, dass Leucin allein eine proteinhaltige Mahlzeit ersetzt oder langfristigen Muskelzuwachs garantiert. Quelle 1 Quelle 2

Immunfunktion und Antikörperproduktion

Immunzellen benötigen Aminosäuren, um sich zu vermehren und Antikörper zu bilden. Glutamin liefert Energie und Baumaterial für sich schnell teilende Zellen und ist an der Biologie der Darmbarriere beteiligt. Arginin spielt bei T-Zellen und der Gewebereparatur eine Rolle. Infektionen und Verletzungen können verändern, wie der Körper diese Nährstoffe nutzt. Ihre grundlegenden Funktionen erklären, weshalb eine ausreichende Ernährung wichtig ist. Daraus folgt jedoch nicht, dass zusätzliches Glutamin oder Arginin bei jedem Menschen die Immunabwehr verbessert. Die Wirkung eines Präparats hängt von Erkrankung, Formulierung und klinischer Situation ab.

Neurotransmitter- und Hormonproduktion

Mehrere Aminosäuren sind Vorläufer von Neurotransmittern. Aus Tryptophan entsteht Serotonin, das unter anderem an der Regulation von Stimmung und Schlaf beteiligt ist. Tyrosin liefert den Ausgangsstoff für Dopamin, Noradrenalin und Adrenalin, die bei Motivation, Aufmerksamkeit und Stressreaktionen mitwirken. Phenylalanin kann in Tyrosin umgewandelt werden und denselben Weg durchlaufen. Diese biochemischen Zusammenhänge bedeuten nicht, dass gedrückte Stimmung, Konzentrationsprobleme oder Stress einen Aminosäuremangel erkennen lassen. Ebenso wenig belegen sie, dass zusätzliche Vorstufen solche Beschwerden verbessern, wenn der Nährstoffbedarf bereits gedeckt ist.

Stoffwechselsignale und Energieproduktion

Einige Aminosäuren sind glukogen: Ihre Kohlenstoffgerüste können zur Glukosebildung beitragen, etwa beim Fasten. Andere sind ketogen und können die Bildung von Ketonkörpern unterstützen. Leucin ist zudem an der Nährstoffsignalgebung beteiligt. Experimentelle Wirkungen auf Insulinsignale sind aber kein Nachweis einer Behandlung gestörter Glukoseregulation. Höhere zirkulierende Konzentrationen verzweigtkettiger Aminosäuren wurden in bestimmten Situationen mit Insulinresistenz in Verbindung gebracht. Die zitierte Forschung kombiniert Zusammenhänge beim Menschen mit Tierexperimenten; sie belegt nicht, dass der Verzehr von BCAAs bei jedem Menschen Insulinresistenz verursacht. Ernährung, Stoffwechsellage und Aminosäureabbau spielen ebenfalls eine Rolle. Quelle 1

Wovon hängt der Aminosäurebedarf ab?

Der Bedarf verändert sich mit Aktivität, Alter, Stoffwechselgesundheit und Zusammensetzung der Ernährung. Auch die Energiezufuhr ist wichtig: Bei Energiemangel nutzt der Körper mehr der verfügbaren Nährstoffe als Brennstoff.

Qualität und Vollständigkeit des Nahrungsproteins

Proteinquellen unterscheiden sich in ihren Aminosäureanteilen und ihrer Verdaulichkeit. Fleisch, Fisch, Eier und Milchprodukte liefern gewöhnlich alle neun essentiellen Aminosäuren in günstigen Verhältnissen. Auch Pflanzenproteine enthalten essentielle Aminosäuren; häufig geht es um einen geringeren Anteil einer limitierenden Aminosäure, nicht um deren vollständiges Fehlen. Getreide enthält meist relativ wenig Lysin, viele Hülsenfrüchte relativ wenig Methionin. Verschiedene pflanzliche Lebensmittel über den Tag können den Bedarf decken, wenn insgesamt genug Protein und Energie aufgenommen werden. Messungen pflanzlicher Proteinbestandteile zeigen erhebliche Unterschiede, weshalb eine einzige Regel nicht auf alle Pflanzenquellen passt. Quelle 1

Körperliche Aktivität und Muskelumsatz

Kraft- und Ausdauertraining beeinflussen den Muskelproteinumsatz und können den Proteinbedarf erhöhen. Muskeln können nach Krafttraining über viele Stunden empfindlicher auf Nahrungsprotein reagieren, teils bis in den nächsten Tag oder länger. Ausmaß und Dauer hängen von Training und Trainingszustand ab. Eine ausreichende Protein- und Energiezufuhr unterstützt die Anpassung; eine universelle Grenze von 48 Stunden gibt es nicht. Intensiv trainierende Sportler benötigen im Allgemeinen mehr Protein als Erwachsene mit geringer körperlicher Aktivität.

Stoffwechselstress und Krankheit

Infektionen, Operationen, Verbrennungen und manche chronischen Erkrankungen können den Proteinabbau erhöhen oder die Aminosäureverwertung verändern. Die Ernährung muss dann Erkrankung, Energiezufuhr, Organfunktion und Erholungsphase berücksichtigen. Eine pauschale Empfehlung, kritisch Kranken das Zwei- bis Dreifache einer üblichen Menge zu geben, ist nicht belegt. In EFFORT Protein verbesserte eine höhere Proteinzufuhr bei beatmeten Intensivpatienten die Zeit bis zur lebenden Entlassung nicht und könnte die Ergebnisse bei akuter Nierenschädigung oder ausgeprägtem Organversagen verschlechtert haben. Intensivmedizinische Ernährung braucht einen individuellen Behandlungsplan. Quelle 1

Alter und Lebensphase

Heranwachsende Kinder haben andere Proteinanforderungen als Erwachsene, häufig höhere bezogen auf das Körpergewicht. Schwangerschaft und Stillzeit verändern den Bedarf ebenfalls, um fetales Wachstum und Milchbildung zu unterstützen. Ältere Muskeln können anabole Resistenz zeigen, also eine schwächere Reaktion auf einen bestimmten Ernährungsreiz. Ausreichend Protein zusammen mit passender Bewegung kann zum Muskelerhalt beitragen. Ein persönliches Ziel sollte aber Gesundheit, Appetit, Aktivität und Nierenerkrankungen berücksichtigen, nicht allein das Alter.

Warum die Reaktionen auf Aminosäuren unterschiedlich sind

Zwei Personen mit derselben Proteinaufnahme können unterschiedliche Veränderungen bei Muskelaufbau, Erholung oder Stoffwechselgesundheit erleben. Genetik und Verdauung tragen dazu bei, ebenso Training, Energiezufuhr, Krankheiten, Alter und hormonelle Bedingungen. Die Proteinmenge ist ein Teil dieses Gesamtbilds.

Genetische Unterschiede im Aminosäurestoffwechsel

Erbliche Unterschiede können Bildung, Transport und Abbau von Aminosäuren beeinflussen. Ein konkretes Beispiel ist die Phenylketonurie: Eine gestörte Aktivität der Phenylalaninhydroxylase beeinträchtigt die Umwandlung von Phenylalanin in Tyrosin und erfordert eine spezielle Ernährungstherapie. Das ist kein Grund für Menschen ohne diese Diagnose, Phenylalanin einzuschränken oder Tyrosin einzunehmen. Auch Unterschiede im BCAA-Stoffwechsel werden im Zusammenhang mit der Stoffwechselgesundheit erforscht. Daraus ergibt sich derzeit jedoch keine einfache genetische Regel für die Wahl einer proteinreichen Ernährung.

Darmmikrobiom und Aminosäureverfügbarkeit

Darmbakterien können Aminosäuren sowohl bilden als auch abbauen. Bei der Fermentation unverdauten Proteins entstehen unter anderem verzweigtkettige Fettsäuren und Ammoniak. Die Forschung untersucht, wie diese Produkte das Darmmilieu und den übrigen Körper beeinflussen. Ihre Wirkungen hängen von Menge, Ort und Gesamternährung ab. Ein als Dysbiose bezeichneter Befund beweist für sich genommen weder eine schlechte Aminosäureaufnahme noch eine schädliche Belastung durch Stoffwechselprodukte. Eine kommerzielle Mikrobiomanalyse ist kein validierter Test dafür, ob jemand ausreichend Protein isst. Quelle 1

Hormoneller und metabolischer Kontext

Insulin, Cortisol, Schilddrüsenhormone und Wachstumshormon wirken am Proteinstoffwechsel mit. Insulin kann die Aminosäureaufnahme unterstützen und den Proteinabbau hemmen; Cortisol kann die Freisetzung von Aminosäuren für die Glukosebildung erhöhen. Auch Schilddrüsenstörungen können den Proteinumsatz verändern. Diese Signalwege erklären, weshalb Krankheiten den Ernährungsbedarf beeinflussen können. Aus einzelnen Hormon- oder Glukosewerten lässt sich aber keine persönliche Aminosäuredosis ableiten.

Frühere Diäten und Anpassungen des Stoffwechsels

Eine längere Energieeinschränkung kann die Muskelproteinsynthese und das Verhältnis von Abbau und Wiederaufbau verändern. Der Körper kann Verwertung und Recycling von Aminosäuren anpassen, doch diese Anpassungen garantieren nicht den vollständigen Erhalt der Muskelmasse. Die Erholung hängt unter anderem von Ausmaß und Dauer des Energiedefizits, Training, Krankheiten und der anschließenden Ernährung ab. Eine allgemeingültige Wartezeit, in der der Körper nach einer restriktiven Diät nicht normal auf Protein reagieren kann, ist nicht etabliert.

Was Laborwerte über die Aminosäureversorgung aussagen

Übliche Laboruntersuchungen können bei der Beurteilung von Erkrankungen helfen, die die Ernährung beeinflussen. Ein Standardpanel, das bei einem grundsätzlich gesunden Menschen eine ausreichende Aminosäurezufuhr feststellt, gibt es jedoch nicht. Wer solche Werte als Maß der Proteinversorgung versteht, riskiert unnötige Präparate oder übersieht andere Ursachen eines auffälligen Befunds.

Albumin wird in der Leber gebildet. Eine niedrige Konzentration ist aber kein spezifischer Marker für eine geringe Proteinaufnahme. Entzündungen, Krankheiten, Flüssigkeitsverschiebungen sowie Verluste über Nieren oder Darm können den Wert beeinflussen. ASPEN rät davon ab, Albumin oder Präalbumin als Marker des Ernährungszustands oder des gesamten Körperproteins zu verwenden. Auch Blutharnstoffstickstoff (BUN) hängt von mehreren Faktoren ab, darunter Nierenfunktion, Flüssigkeitshaushalt, Nahrungsprotein und Gewebeabbau. Das BUN-Kreatinin-Verhältnis kann zur klinischen Beurteilung beitragen, diese Ursachen aber nicht allein zuverlässig trennen oder die Angemessenheit der Ernährung messen. Quelle 1 Quelle 2 Quelle 3 Quelle 4 Quelle 5

Der insulinähnliche Wachstumsfaktor 1 (IGF-1) wird von Alter, Wachstumshormonaktivität, Ernährungszustand und Krankheiten beeinflusst. Ein auffälliger Wert benötigt deshalb eine klinische Einordnung; er ist kein eigenständiger Test der Proteinaufnahme. Hämoglobin A1c und Nüchternglukose beschreiben Aspekte der Glukoseregulation. Sie können bei Diabetes oder Insulinresistenz relevant sein, zeigen aber nicht, ob ein Aminosäurepräparat benötigt wird. Quelle 1 Quelle 2 Quelle 3

Den Verlauf eines Laborwerts zu verfolgen kann bei einer diagnostizierten Erkrankung hilfreich sein. Dadurch wird ein unspezifischer Marker jedoch nicht zum Maß für Muskelregeneration oder Proteinverwertung. Eine Veränderung von Albumin, BUN, IGF-1 oder Glukose kann für sich genommen nicht bestätigen, dass eine bestimmte Proteinmenge oder ein Präparat wirkt.

Eine sinnvollere Ernährungsbeurteilung beginnt mit der tatsächlichen Nahrungszufuhr, ausreichender Energie, Veränderungen von Gewicht und Muskelfunktion sowie Krankheiten, die Appetit, Verdauung oder Stoffwechsel beeinflussen. Laboruntersuchungen werden passend zu einer klinischen Frage ausgewählt. Sie sollten weder als routinemäßiges Proteinoptimierungs-Panel dienen noch allein entscheiden, wie viel zusätzliches Protein sinnvoll ist.

Häufig gestellte Fragen

Was passiert bei einer unzureichenden Zufuhr essentieller Aminosäuren?

Eine anhaltend unzureichende Zufuhr kann die Proteinsynthese begrenzen und zu Muskelverlust sowie eingeschränkter Gewebereparatur oder Immunfunktion beitragen. Müdigkeit und Haarveränderungen haben viele mögliche Ursachen und erkennen dieses Problem nicht für sich genommen. Schwere Mangelernährung kann Ödeme, Organstörungen und eine beeinträchtigte Immunabwehr umfassen, auch beim als Kwashiorkor bezeichneten Syndrom. Dieses ist komplexer als der isolierte Mangel eines einzelnen Nährstoffs und benötigt medizinische Behandlung statt selbst verordneter Aminosäuren.

Kann man alle essentiellen Aminosäuren aus Pflanzen beziehen?

Ja. Eine abwechslungsreiche pflanzliche Ernährung kann alle essentiellen Aminosäuren liefern, wenn sie insgesamt ausreichend Protein und Energie enthält. Viele Getreidearten enthalten relativ wenig Lysin und viele Hülsenfrüchte relativ wenig Methionin. Gemeint ist ein limitierender Anteil, nicht das Fehlen der Aminosäure. Bohnen mit Reis oder Hummus mit Vollkornbrot sind bekannte ergänzende Kombinationen. Die Lebensmittel müssen nicht in jeder einzelnen Mahlzeit kombiniert werden; entscheidend ist das Muster über den Tag.

Muss man unmittelbar nach dem Training Proteine zu sich nehmen?

Die ersten Minuten nach dem Training sind nicht die einzige Gelegenheit zur Regeneration. Muskeln können deutlich länger empfindlicher auf Protein reagieren, wobei der zeitliche Verlauf von Belastung und Trainingszustand abhängt. Eine proteinhaltige Mahlzeit in den folgenden Stunden ist praktisch, besonders nach nüchternem Training oder einem langen Abstand zur letzten Mahlzeit. Den gesamten Tagesbedarf zu decken ist meist wichtiger, als eine bestimmte Minute zu treffen.

Sind Aminosäurepräparate besser als Vollprotein?

Proteinhaltige Lebensmittel liefern Aminosäuren zusammen mit weiteren Nährstoffen. Proteinpulver oder freie Aminosäuren können in bestimmten Situationen praktisch sein; eine schnelle Aufnahme allein belegt aber kein besseres langfristiges Ergebnis. Für viele Menschen decken normale Lebensmittel den Bedarf zu geringeren Kosten. Bei Verdauungs- oder Resorptionsstörungen kann spezielle Ernährung notwendig sein. Eine frei verkäufliche Aminosäuremischung ist jedoch nicht automatisch geeignet; die Formulierung hängt von Diagnose und klinischer Beurteilung ab.

Wie viel Protein wird pro Tag benötigt?

Die US-amerikanische empfohlene Tageszufuhr (RDA) für gesunde Erwachsene beträgt 0,8 g pro Kilogramm Körpergewicht. Eine RDA soll den Bedarf nahezu aller gesunden Menschen ihrer Referenzgruppe decken und ist nicht bloß eine Mangelschwelle. Sporternährungsleitlinien nennen für Athleten häufig 1,2–2,0 g/kg/Tag, abhängig von Training und Energiezufuhr. Dieser Bereich sollte nicht automatisch für jeden älteren Menschen oder jede Person nach einer Krankheit gelten. Alter, Aktivität, Appetit, Erkrankungen und Ziele helfen bei der Bestimmung eines individuellen Werts. Quelle 1 Quelle 2

Kann zu viel Protein schädlich sein?

Aminosäuren, die nicht zum Aufbau von Proteinen oder anderen Verbindungen benötigt werden, können verstoffwechselt werden. Der Stickstoff wird überwiegend als Harnstoff ausgeschieden. Studien an gesunden Erwachsenen haben bei den untersuchten höheren Zufuhrmengen nicht durchgehend Nierenschäden gezeigt. Das beweist jedoch nicht, dass jede beliebige Menge unbegrenzt sicher ist. Eine bestehende Nierenerkrankung verändert die Beurteilung; manche Menschen benötigen eine verordnete Zufuhr. Auch die Qualität der Gesamternährung und das Verdrängen ballaststoffreicher Lebensmittel sind bei mehr Protein relevant.

Welche Aminosäuren sind für die Immunfunktion am wichtigsten?

Glutamin und Arginin werden wegen ihrer Funktionen in Immunzellen, an der Darmbarriere und bei der Gewebereparatur besonders untersucht. Sie sind aber nicht die einzigen wichtigen Aminosäuren: Für Immunproteine ist das vollständige Baumaterial erforderlich. Schwere Krankheiten können ihren Stoffwechsel verändern. Daraus folgt nicht, dass eine Ergänzung in jeder Situation die Ergebnisse verbessert. Ein Befund zu einem zellulären Signalweg darf nicht zur allgemeinen Empfehlung bei Infektion, Sepsis oder nach Operationen werden.

Wie unterscheiden sich pflanzliche und tierische Proteine in ihrem Aminosäureprofil?

Fleisch, Fisch, Eier und Milchprodukte liefern gewöhnlich alle neun essentiellen Aminosäuren in günstigen Anteilen. Pflanzenquellen unterscheiden sich: Getreide enthält häufig weniger Lysin und Hülsenfrüchte weniger Methionin im Verhältnis zum Bedarf, während Soja eine nützliche vollständige Pflanzenproteinquelle ist. Neben der Zusammensetzung zählen Verdaulichkeit und Portionsgröße. Manche Pflanzenproteine enthalten pro Gramm weniger Leucin als verbreitete tierische Proteine. Das gilt jedoch nicht für jede Quelle, und der Leucingehalt allein bestimmt keinen Muskelzuwachs. Eine abwechslungsreiche Kombination mit ausreichender Gesamtzufuhr kann den Bedarf an essentiellen Aminosäuren decken.

Quellen

• Drummond MJ, Rasmussen BB (2008). Leucine-enriched nutrients and the regulation of mammalian target of rapamycin signalling and human skeletal muscle protein synthesis. Current opinion in clinical nutrition and metabolic care, 11(3), 222-6. https://doi.org/10.1097/MCO.0b013e3282fa17fb Quellenverweis

• Wu G (2010). Functional amino acids in growth, reproduction, and health. Advances in Nutrition, 1(1), 31-37. https://doi.org/10.3945/an.110.1008 Quellenverweis

• Cruzat V, Macedo Rogero M, Noel Keane K, Curi R, Newsholme P (2018). Glutamine: Metabolism and immune function, supplementation and clinical translation. Nutrients, 10(11), 1564. https://doi.org/10.3390/nu10111564 Quellenverweis

• Newgard CB, An J, Bain JR, Muehlbauer MJ, Stevens RD, Lien LF, Haqq AM, Shah SH, Arlotto M, Slentz CA, Rochon J, Gallup D, Ilkayeva O, Wenner BR, Yancy WS, Jr., Eisenson H, Musante G, Surwit RS, Millington DS, … Svetkey LP (2009). A branched-chain amino acid-related metabolic signature that differentiates obese and lean humans and contributes to insulin resistance. Cell Metabolism, 9(4), 311-326. https://doi.org/10.1016/j.cmet.2009.02.002 Quellenverweis

• Churchward-Venne TA, Burd NA, Mitchell CJ, West DW, Philp A, Marcotte GR, Baker SK, Baar K, Phillips SM (2012). Supplementation of a suboptimal protein dose with leucine or essential amino acids: effects on myofibrillar protein synthesis at rest and following resistance exercise in men. The Journal of physiology, 590(11), 2751-65. https://doi.org/10.1113/jphysiol.2012.228833 Quellenverweis